Fitnes-tomsk.ru

Красота и Здоровье
0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Витамины в составе ферментов

Витамины в составе ферментов

Витамины, гормоны и ферменты

Витамины – сложные органические вещества, содержащиеся в продуктах питания в очень малых количествах. Они не служат источником энергии, но абсолютно необходимы для нормальной жизнедеятельности организма. Недостаточность того или иного витамина приводит к нарушению обмена веществ; данное состояние называется авитаминозом . Его можно прекратить, добавляя нужный витамин в рацион.

Наиболее важными для человека являются витамины A, B, C, D, K и другие.

Гормоны – биологически активные вещества, вырабатываемые эндокринными железами и выделяемые ими непосредственно в кровь. Гормоны влияют на жизнедеятельность органов, для которых они предназначены, изменяя биохимические реакции путем активации или торможения ферментативных процессов. Известно около 30 гормонов, производимых организмами человека и млекопитающих.

Ферменты – глобулярные белки, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни ферментов. Они помогают осуществлять биохимические реакции, действуя как катализаторы. Без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли бы поддерживать жизнь. Ферменты делятся на анаболические (реакции синтеза) и катаболические (реакции распада). Нередко в процессе превращения одного вещества в другое участвуют несколько ферментов; такая последовательность реакций называется метаболический путь .

Основные свойства ферментов:

— увеличивают скорость реакции;

— не расходуются в реакции;

— их присутствие не влияет на свойства продуктов реакции;

— активность ферментов зависит от pH, температуры, давления и концентрации;

— ферменты изменяют энергию активации, при которой может произойти реакция;

— ферменты не изменяют сколько-нибудь значительно температуру, при которой происходит реакция.

Высокая специфичность фермента объясняется особой формой его молекулы, точно соответствующей молекуле субстрата (вещества, атакуемого ферментом). Эту гипотезу называют гипотезой «ключа и замка». В середине XX века исследования показали, что субстрат может вызывать изменения в структуре фермента; фермент изменяет свою форму, что даёт ему возможность наиболее эффективно выполнять свою функцию.

Многим ферментам для эффективной работы требуются небелковые компоненты, называемые кофакторами . Такими веществами могут быть неорганические ионы, заставляющие ферменты принять форму, способствующую ферментативной реакции, простетические группы (флавинадениндинуклеотид (ФАД), гем), занимающие такое положение, при котором они могут эффективно содействовать реакции, и коферменты (НАД, НАДФ, АТФ).

Некоторые вещества могут вызывать замедление ферментативных реакций, действуя как ингибиторы. При этом они соединяются с субстратом сами, занимая место фермента и сводя на нет ферментативный эффект ( конкурентное ингибирование ), или вызывают денатурацию ферментативного белка ( неконкурентное ингибирование ).

Витамины в составе ферментов

Витамины, гормоны и ферменты

Витамины – сложные органические вещества, содержащиеся в продуктах питания в очень малых количествах. Они не служат источником энергии, но абсолютно необходимы для нормальной жизнедеятельности организма. Недостаточность того или иного витамина приводит к нарушению обмена веществ; данное состояние называется авитаминозом . Его можно прекратить, добавляя нужный витамин в рацион.

Наиболее важными для человека являются витамины A, B, C, D, K и другие.

Гормоны – биологически активные вещества, вырабатываемые эндокринными железами и выделяемые ими непосредственно в кровь. Гормоны влияют на жизнедеятельность органов, для которых они предназначены, изменяя биохимические реакции путем активации или торможения ферментативных процессов. Известно около 30 гормонов, производимых организмами человека и млекопитающих.

Ферменты – глобулярные белки, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни ферментов. Они помогают осуществлять биохимические реакции, действуя как катализаторы. Без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли бы поддерживать жизнь. Ферменты делятся на анаболические (реакции синтеза) и катаболические (реакции распада). Нередко в процессе превращения одного вещества в другое участвуют несколько ферментов; такая последовательность реакций называется метаболический путь .

Основные свойства ферментов:

— увеличивают скорость реакции;

— не расходуются в реакции;

— их присутствие не влияет на свойства продуктов реакции;

— активность ферментов зависит от pH, температуры, давления и концентрации;

— ферменты изменяют энергию активации, при которой может произойти реакция;

— ферменты не изменяют сколько-нибудь значительно температуру, при которой происходит реакция.

Высокая специфичность фермента объясняется особой формой его молекулы, точно соответствующей молекуле субстрата (вещества, атакуемого ферментом). Эту гипотезу называют гипотезой «ключа и замка». В середине XX века исследования показали, что субстрат может вызывать изменения в структуре фермента; фермент изменяет свою форму, что даёт ему возможность наиболее эффективно выполнять свою функцию.

Читать еще:  Все витамины и минералы

Многим ферментам для эффективной работы требуются небелковые компоненты, называемые кофакторами . Такими веществами могут быть неорганические ионы, заставляющие ферменты принять форму, способствующую ферментативной реакции, простетические группы (флавинадениндинуклеотид (ФАД), гем), занимающие такое положение, при котором они могут эффективно содействовать реакции, и коферменты (НАД, НАДФ, АТФ).

Некоторые вещества могут вызывать замедление ферментативных реакций, действуя как ингибиторы. При этом они соединяются с субстратом сами, занимая место фермента и сводя на нет ферментативный эффект ( конкурентное ингибирование ), или вызывают денатурацию ферментативного белка ( неконкурентное ингибирование ).

Витамины в составе ферментов

ВИТАМИНЫ И ФЕРМЕНТЫ

Все многообразие химических реакций, происходящих в живых организмах, связано с работой белковых катализаторов— ферментов. Ферменты позволяют этим реакциям протекать с огромными скоростями в условиях обычных температур и давлений.

Для образования ферментов организму необходимы в ничтожно малых количествах органические вещества — витамины.

Витамины. Имеют разнообразное химическое строение. Характерной особенностью для всех витаминов является то, что они синтезируются растениями и в организм человека поступают только с пищей; витамины необходимы для всех жизненных процессов. Недостаток или отсутствие их в питании приводит к тяжелым заболеваниям. Главным источником витаминов для человека является растительная пища, однако животные гоже способны накапливать витамины в отдельных тканях и органах. Поэтому продукты животного происхождения также могут служить источниками витаминов.

Витамины классифицируют по их растворимости в воде и жирах. Витамины, растворимые в воде, называются водорастворимые, к ним относятся витамины группы В, витамины С, РР и некоторые другие. Витамины, растворимые в жире,— жирорастворимые, к ним относятся витамины A, D, К и Е.

Суточная потребность человека в витаминах различна п составляет от 0,01 до 100 мг.

Пшеничная мука (особенно высоких сортов) и изделия из нес содержат количество витаминов, недостаточное для удовлетворения потребности человека в них. Поэтому для изготовления мучных изделий, в частности макаронных, целесообразно использовать муку с добавлением витаминов.

Ферменты. Они являются биологическими катализаторами белковой природы и отличаются от неорганических исключительно высокой активностью, во много раз сильнее ускоряют ход реакций. Кроме того, в отличие от неорганических катализаторов ферменты обладают исключительной специфичностью действия: каждый фермент катализирует лишь реакции с участием определенных веществ.

Отличительной особенностью ферментов является то, что действие их зависит от температуры и реакции среды (pH). Оптимальной температурой действия ферментов является обычно 40—50 °С. При более низких температурах скорость ферментативной реакции замедляется, а при температурах, близких к 0 °С, вовсе прекращается. При температурах выше оптимальной активность ферментов также снижается ввиду их денатурации (инактивации).

На активность ферментов оказывает влияние также реакция среды: одни действуют в щелочной среде, другие в кислой.

Значение ферментов в жизни любого организма исключительно велико. Без присутствия тех или иных ферментов немыслимо протекание многочисленных химических превращений в живой клетке, немыслима жизнь организма.

Большую роль играют ферменты и во многих технологических процессах производства пищевых продуктов. Например, технологические процессы таких отраслей пищевой промышленности, как виноделие, пивоварение, спиртовая, микробиологическая, полностью строятся на ферментативных процессах. Технология производства продукции других отраслей — хлебопекарной, макаронной, сахарной, крахмало-паточной и др.— также в большей или меньшей степени связана с участием ферментов.

Основное влияние оказывают ферменты и на процессы, происходящие при хранении пищевого сырья: зерна, муки, сахарной свеклы и т. д. В каждой клетке идет процесс дыхания, причем в отличие от животного организма в растительных организмах этот процесс может происходить и в отсутствие кислорода. Дыхание растений, их семян, плодов — очень сложный процесс, идущий при участии большого ряда ферментов и связанный с разложением углеводов и выделением свободной энергии в виде теплоты. Следовательно, при хранении сырья неизбежна потеря части сухого вещества и тем в большей степени, чем более благоприятные условия созданы для действия ферментов — повышенная влажность, температура 30— 40 °С. Поэтому для снижения потерь сырье необходимо хранить в сухих помещениях при пониженных температурах.

Читать еще:  Продукты богатые витамином д3

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые классифицируются па шесть классов в зависимости от характера их действия. В технологии макаронного производства важное значение имеют два фермента, относящихся к классу окислительных ферментов.

Первый из них — липоксигеназа — участвует в процессе разложения жиров с образованием перекисей и гидроперекисей, т. е. веществ, окисляющих жиры с образованием неприятных на вкус и запах веществ. Происходит прогоркание жиров. Перекиси и гидроперекиси могут также окислять желтые пигменты муки — каротиноиды. Поэтому мука при хранении даже в темных, но влажных и теплых помещениях светлеет, что неблагоприятно сказывается при производстве макаронных изделий.

Второй фермент — полифеполоксидаза — окисляет аминокислоту тирозин с образованием темноокрашенпых продуктов. Тирозин и полифенолоксидаза (тирозиназа) всегда имеются в пшеничной муке, причем чем ниже сорт муки, тем больше содержится в ней этих ферментов. Этим и объясняется потемнение макаронных изделий во время их высушивания. Особенно темными (серого или коричневого цвета) получаются изделия из муки I сорта.

Витамины. Номенклатура и классификация ферментов

Номенклатура и классификация ферментов

В настоящее время известны 2 номенклатуры ферментов: 1) Тривиальная номенклатура (пепсин, трипсин), 2) Рациональнаяноменклатура (берётся корень из названия субстрата + окончание “ аза “; липид – липаза, протеин – протеаза). Известно более 2000 ферментов. Они разделены на 6 классов по типу катализирующей реакции. Классы делятся на подклассы (указывает на химическую природу субстрата), подподклассы (уточняет природу атакуемой связи субстрата или природу акцептора).

Для каждого фермента существует шифр, состоящий из 4 кодовых чисел, разделенных точками. Первая цифра указывает на номер класса фермента, вторая цифра означает подкласс, третья цифра означает подподкласс, четвёртая цифра обозначает порядковый номер фермента в данном подподклассе. Например, лактатдегидрогеназа – КФ 1.1.1.27

1) Оксидоредуктазы: катализируют окислительно-восстановитель-ные реакции. При окислении может происходить либо отнятие водорода от окисляемого вещества, либо присоединение кислорода к окисляемому веществу.

Оксидазы: катализируют перенос протонов и электронов на кислород либо внедряют в молекулу субстрата атом О2.. Монооксидазы — включают один атом О2 в окисляемое вещество. Диоксидазы — включают 2 атома кислорода в окисляемое вещество. Часто c разрывом циклической структуры. По месту разрыва связи присоединяются атомы О2.

Дегидрогеназы: катализируют процесс отщепления атомов Н2. Являются холоферментами, коферментами которых являются никотинамидадениндинуклеотид (НАД), никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ), флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД).

2) Трансферазы: катализируют реакции переноса химических групп с молекулы одного вещества на молекулу другого вещества. В зависимости от переносимых групп выделяют фосфотрансферазы (переносят остаток фосфорной кислоты – образуются фосфорные эфиры с повышенной реакционной способностью), гликозилтрансферазы (перенос гликозильных остатков, участвуют в реакциях синтеза и распада олиго- и полисахаридов), аминотрансферазы (перенос аминогрупп), ацилтрансферазы (перенос ацилов – радикалов карбоновых кислот) на спирты, амины и АК).

3) Гидролазы: катализируют расщепление внутримолекулярных связей при участии молекулы воды. Являются простыми однокомпонентными Ф. К ним относятся эстеразы (гидролиз сложноэфирных связей – липаза, фосфотаза), гликозидазы (гидролиз гликозидных связей углеводов — мальтаза), пептид-гидролазы (гидролиз пептидных связей), амидазы (гидролиз амидов дикарбоновых АК аспарагина и глутамина — аспарагиназа).

4) Лиазы: участвуют в расщеплении или синтезе С-С, С-N, С-О связей не гидролитическим путём. Обеспечивают отщепление или присоединение СО, Н2О, NH3.

5) Изомераза: катализируют реакции изомеризации.

6) Лигазы (синтетазы): ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии АТФ.

Ингибиторы и активаторы ферментов

Активаторы – повышают активность Ф (катионы металлов и некоторые анионы: Mg 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ , K + , Co 2+ , CI — .) Они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, присоединение апофермента к коферменту, присоединяются к аллостерическому центру и изменяют его третичную структуру, что приводит к выгодному изменению конформации каталитического и субстратного центров. Ингибиторы – замедляют ферментативные реакции, тормозят действие ферментов. Например, некоторые вещества, похожие на субстрат, могут связываться с субстратным центром фермента и блокировать его работу – это обратимые ингибиторы (связаны с ферментом слабыми типами связей). Выйти из этой ситуации можно увеличением концентрации субстрата, который вытолкнет из субстратного центра ингибитор и займет его место.

Читать еще:  Какие витамины лучше для набора веса

Конкурентные ингибиторыконкурируют с субстратом за обладание активным центром фермента. По структуре они похожи на субстрат. Присоединяются к адсорбционному центру фермента: действуют на стадии I-го этапа ферментативного катализа. Поэтому конкурентные ингибиторы увеличивают Km и уменьшают сродство фермента к субстрату. Они не изменяют Vmax ферментативной реакции: при повышении концентрации субстрата действие конкурентных ингибиторов можно преодолеть — молекулы конкурентного ингибитора постепенно вытесняются субстратом с активного центра фермента. Неконкурентные (аллостерические) ингибиторы связываются с аллостерическим центром фермента. Происходят изменения конформации аллостерического центра, а затем, через всю молекулу, они передаются на каталитический центр. Изменение конформации каталитического центра вызывает снижение активности фермента. Поэтому неконкурентные ингибиторы уменьшают Vmax — снижают скорость протекания II-го этапа ферментативного катализа. Не влияют на Km и не изменяют сродство фермента к субстрату.

1. СУБСТРАТ или ПРОДУКТ — аллостерический ИНГИБИТОР своего фермента. При чрезмерном поступлении субстрата в клетку скорость утилизации субстрата все больше будет замедляться. Так происходит, когда избыток продукта реакции опасен для клетки (опаснее, чем избыток субстрата).

2. СУБСТРАТ — аллостерический АКТИВАТОР своего фермента. В этом случае концентрация субстрата удерживается более эффективно на постоянном уровне и в более узком диапазоне, чем в предыдущем случае.

3. ПРОДУКТ реакции — аллостерический АКТИВАТОР своего фермента. С увеличением концентрации субстрата скорость реакции, как обычно, возрастает. Это приводит к накоплению продукта, который активирует фермент, в результате продукт накапливается еще быстрее, а фермент активируется еще сильнее. Скорость реакции становится очень большой, и реакция протекает мгновенно до полного расщепления субстрата.

Автономная саморегуляция ферментативных процессов— это регуляция, которая происходит только за счет фермента, его субстрата (или субстратов) и/или продуктов деятельности данного фермента. Фермент не только работает, но еще и сам себя регулирует. Механизмы автономной саморегуляции очень многочисленны, но построены на двух основных принципах: на кинетических свойствах фермента, количественно характеризуемых Км и Vmax — это механизмы КИНЕТИЧЕСКОГО ТИПА; на аллостерических свойствах фермента, то есть со способностью фермента угнетаться или активироваться под действием субстрата и/или продуктов. Это механизмы АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ТИПА. Такие аллостерические механизмы есть не у каждого фермента. Они обычно накладываются на механизмы кинетического типа и определяют особенности регуляции данного фермента.

3 уровня регуляции:

— самый молодой уровень филогенетически — НЕЙРОГУМОРАЛЬНАЯ регуляция (с участием центральной нервной системы, классических гормонов и гормонов местного действия);

— РЕГУЛЯЦИЯ НА ГЕНЕТИЧЕСКОМ УРОВНЕ — изменение скорости биосинтеза белка;

— филогенетически наиболее старый уровень — АВТОНОМНАЯ САМОРЕГУЛЯЦИЯ ФЕРМЕНТОВ.

Витамины – группа разнообразных по химической структуре веществ, необходимых для нормальной жизнедеятельности организма, синтез которых в организме отсутствует или ограничен. Они необходимые для роста и развития человека, т.к. оказывают влияние на обмен веществ в очень малых концентрациях. Витамины были открыты в конце прошлого века русским ученым Луниным, доказавшим, что для нормального состояния организма, помимо белков, жиров, углеводов, минеральных элементов и воды нужны еще дополнительные вещества. Термин «витамины» был предложен в 1912 году — первое вещество этой группы соединений содержало аминогруппу и обладало некоторыми свойствами аминов. Функ (1912) предложил название — витамины (лат, vitamin — амин жизни). Впоследствии оказалось, что многие вещества этого класса не содержат аминогруппы, но термин уже прочно вошел в обиход, и менять его не имело смысла. Сейчас известно более 20 витаминов. Большинство витаминов в организме не синтезируются, источником их является внешняя среда (пищевые продукты растительного и животного происхождения, микроорганизмы).

Витаминная недостаточность — недостаток витаминов в организме, может быть следствием низкого содержания витаминов в пище либо нарушения их всасывания при патологических изменениях пищеварительного тракта. Повышенная потребность в витаминах возникает в период интенсивного роста, в пожилом возрасте, при беременности, кормлении грудью, тяжелом физическом труде, при интенсивных занятиях спортом. В таких случаях необходимо употреблять витаминные препараты. Витаминные препараты получают из природного сырья или синтетическим путем.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector